Les anticorps sont des molécules qui circulent dans le corps dans le cadre du système immunitaire. Ces molécules sont conçues individuellement pour se lier à des substances étrangères spécifiques, appelées antigènes. Les antigènes individuels ont des formes et une composition chimique spécifiques, de sorte que les anticorps ont des sites de liaison spécifiquement formés pour s’adapter à l’antigène. La force de la liaison entre un antigène et un site de liaison sur un anticorps est appelée affinité d’anticorps. Généralement, plus cette affinité est forte, plus l’anticorps peut être efficace pour reconnaître l’envahisseur.
Tout organisme biologique ou portion d’organisme est composé de molécules organiques. La disposition et la quantité de ces molécules sont spécifiques à l’organisme. Par exemple, une cellule bactérienne a une membrane cellulaire structurelle dans laquelle sont collées diverses molécules, chacune effectuant un travail spécifique. Certaines peuvent se lier à des substances environnementales pour les amener dans la cellule, tandis que d’autres molécules externes peuvent aider à attacher la bactérie à une cellule hôte lors d’une invasion d’un hôte.
Le corps humain a développé un système de cellules et de molécules qui surveillent le corps et vérifient les envahisseurs. Les anticorps ne sont pas des cellules, mais plutôt des molécules qui flottent, attendant de rencontrer des envahisseurs ou des morceaux d’envahisseurs. La population d’anticorps est constituée d’une grande variété de molécules, chacune spécialement structurée pour s’adapter à un type particulier de molécule, comme les molécules externes à l’extérieur d’une cellule bactérienne. Une fois que le corps est exposé à un agent pathogène, tel que le virus de la rougeole, et parvient à éliminer l’infection, il a une mémoire du type d’antigènes présents sur le virus, produisant des anticorps spécialisés spécifiquement pour combattre une autre infection par l’agent pathogène.
Ces anticorps spécialisés ont une forme spécifique à leurs sites de liaison, qui s’adaptent parfaitement aux antigènes des particules virales. La force de liaison entre un site de liaison sur un anticorps et un antigène sur l’envahisseur est connue sous le nom d’affinité d’anticorps de ce site de liaison. Lorsque l’on regarde plus d’un site de liaison sur l’anticorps, la force de la liaison entre les sites et l’envahisseur est connue sous le nom d’avidité ou d’affinité fonctionnelle de l’anticorps.
Dans leur forme la plus simple, les anticorps et les antigènes sont des collections d’atomes, qui sont maintenus ensemble par des liaisons chimiques. Le type de liaisons qui maintiennent un antigène à un anticorps sont des liaisons non covalentes, ce qui signifie que les atomes et les molécules individuels ne partagent aucune de leurs particules d’électrons, mais se maintiennent plutôt ensemble grâce à des forces telles qu’une faible attraction électrique. Normalement, les liaisons qui n’impliquent pas le mouvement des électrons d’une molécule à une autre sont relativement faibles, mais une collection de plusieurs liaisons non covalentes peut être forte. Cette situation se produit dans les interactions anticorps-antigène et est à la base de l’affinité des anticorps.
La force d’affinité des anticorps est importante pour l’identification efficace des envahisseurs et l’élimination ultérieure de l’infection. Les vaccins ont tendance à produire une forte affinité d’anticorps pour leurs antigènes, car les antigènes sont dérivés spécifiquement de l’agent pathogène cible et conçus pour être très reconnaissables. Malgré les avantages d’une forte affinité d’anticorps, cependant, le corps peut bénéficier de faibles affinités d’anticorps, car celles-ci peuvent permettre au corps de reconnaître de nouveaux envahisseurs qui ressemblent d’une certaine manière aux envahisseurs précédemment reconnus.